山大考研生物化学练习册说课讲解.doc
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1、Good is good, but better carries it.精益求精,善益求善。山大考研生物化学练习册-山东大学生物化学习题第一章蛋白质的结构与功能(一)选择题【A型题】1已知某血清标本的含氮量为10g/L,则蛋白质的浓度大约是A52.5g/LB62.5g/LC57.5g/LD72.5g/LE67.5g/L2组成人体蛋白质的氨基酸均为AL-氨基酸BD-氨基酸CL-氨基酸DD-氨基酸ED或L-氨基酸3不含不对称碳原子的氨基酸是A酪氨酸B丝氨酸C甘氨酸D谷氨酸E亮氨酸4属于亚氨基酸的是A脯氨酸B组氨酸C甘氨酸D色氨酸E赖氨酸5属于碱性氨基酸的是A丙氨酸B亮氨酸C赖氨酸D苯丙氨酸E丝氨酸
2、6蛋白质中不存在的氨基酸是A半胱氨酸B组氨酸C瓜氨酸D精氨酸E赖氨酸7蛋白质分子合成加工后才出现的氨基酸是A脯氨酸B赖氨酸C羟脯氨酸D谷氨酰胺E丝氨酸8属于含硫氨基酸的是ATrpBThrCPheDMetEPro9氨基酸在等电点时是A非极性分子B疏水分子C兼性离子D阳离子E阴离子10蛋白质在等电点时表现为A分子净电荷是零B分子所带电荷最多C不易沉淀D溶解度升高E在电场作用下定向移动11有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的等电点为4.6,5.0,5.3,6.7,7.3,电泳时,欲使其中四种蛋白质泳向正极,缓冲液pH应该是A4.0B5.0C6.0D7.0E8.012280nm波长处有吸收峰的氨基酸为A丝
3、氨酸B谷氨酸C蛋氨酸D色氨酸E精氨酸13维持蛋白质一级结构的主要化学键是A离子键B二硫键C疏水作用力D肽键E氢键14关于肽的叙述,错误的是A氨基酸借肽键连接形成的化合物B肽中的氨基酸称为氨基酸残基C多肽与蛋白质分子无明确分界线D肽没有氨基末端和羧基末端E10个以内氨基酸形成的肽为寡肽15蛋白质分子中的-转角属于蛋白质的A一级结构B二级结构C三级结构D四级结构E侧链结构16维系蛋白质-螺旋和-折叠结构稳定的化学键是A肽键B离子键C二硫键D疏水作用E氢键17蛋白质分子-螺旋的特点是A氨基酸侧链伸向螺旋外侧B多为左手螺旋C靠离子键维持稳定D螺旋走向为逆时针方向E肽链充分伸展18关于-折叠的叙述,错误
4、的是A蛋白质二级结构形式之一B两条肽链走向可以是反向平行C氨基酸侧链交替出现于肽单元上下方D主链骨架呈锯齿状折叠E肽链之间不存在氢键19蛋白质分子构象的结构单元是A肽键B氢键C二硫键D肽键平面E氨基酸残基20血红蛋白与肌红蛋白在结构上的不同是,具有A主链构象B一级结构C三级结构D侧链构象E四级结构21关于蛋白质三级结构的叙述,错误的是A有三级结构的多肽链都有生物学活性B分子量大的蛋白质三级结构可有结构域C结构的稳定性主要由次级键维系D单体蛋白质或亚基的空间结构E整条肽链全部氨基酸残基的空间位置22蛋白质分子一定具有A-螺旋B-折叠C三级结构D四级结构E亚基23具有四级结构的蛋白质的特征是A分子
5、中含有辅基B每条多肽链具有四级结构C每个亚基具有独立的生物学活性D依赖肽键维系四级结构的稳定性E两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24某些蛋白质和酶的巯基来自A蛋氨酸B胱氨酸C半胱氨酸D谷胱甘肽E同型半胱氨酸25关于血红蛋白的描述,正确的是A含有铁卟啉的单链球蛋白B氧解离曲线为S形C1个血红蛋白与1个氧分子可逆结合D不属于变构蛋白E没有协同效应26关于Hb作用机理的叙述,不正确的是AHb没有结合O时呈紧张态BHb结合O时呈紧张态CHb结合O时有正协同效应DHb结合O时有变构效应EHb结合O时呈松弛态27关于Hb构象变化的叙述,不正确的ACO2是变构蛋白Hb的变构剂BHb结合O时亚基间盐键断
6、裂CHb结合O时有正协同效应DHb在松弛态时Fe2半径变小ET态转变成R态是逐个结合O完成的28关于血红蛋白变性的叙述,正确的是A空间构象改变,生物活性丧失B一级结构不变,生物活性不变C肽键断裂,生物活性丧失D空间构象改变,生物活性不变E一级结构改变,生物活性丧失29变性蛋白质的主要特点是A不易被胃蛋白酶水解B黏度下降C溶解度增加D原有的生物活性丧失E可以透过半透膜30蛋白质变性后出现的现象是A大量氨基酸游离出来B生成大量肽片段C空间构象改变D肽键断裂E等电点变为零31蛋白质对紫外光吸收能力的大小,主要取决于A酸性氨基酸的含量B肽链中的肽键C碱性氨基酸的含量D酪氨酸、色氨酸的含量E肽链中的氢键
7、32下面的叙述正确的是A变性的蛋白质一定沉淀B沉淀的蛋白质一定变性C沉淀的蛋白质就不再有生物学活性D盐析法使蛋白质变性E盐析沉淀的蛋白质仍然有生物活性33不会使蛋白质变性的因素是A加热B强酸、强碱C有机溶剂D重金属盐E盐析34盐析法沉淀蛋白质的原理是A破坏水化膜,中和电荷B无机盐与蛋白质结合成不溶性的蛋白盐C降低蛋白质溶液的介电常数D破坏蛋白质的一级结构E改变蛋白质的等电点35蛋白质溶液的稳定因素是A蛋白质溶液的黏度大B蛋白质分子表面疏水基团的作用C蛋白质分子表面带有水化膜和电荷层D蛋白质分子表面电荷为零E蛋白质分子中的肽键36蛋白质在电场中移动的方向取决于A二级结构B净电荷C空间结构D侧链的
8、游离基团E三级结构37利用分子筛层析分离蛋白质的技术是A阴离子交换层析B阳离子交换层析C凝胶过滤D亲和层析E透析38利用分子筛和电荷分离蛋白质的技术是A琼脂糖电泳B醋酸纤维薄膜电泳C聚丙烯酰胺凝胶电泳D凝胶过滤E离子交换层析39与蛋白质等电点无关的分离蛋白质的技术是A琼脂糖凝胶电泳B离子交换层析C等电点沉淀法D凝胶层析E醋酸纤维薄膜电泳40能够分离蛋白质和测定蛋白质分子量的技术是A亲和层析B超速离心C透析D离子交换层析E醋酸纤维薄膜电泳41某蛋白质水解液,应用pH=6的洗脱液,用阳离子交换柱层析,第一个被洗脱下来的氨基酸是AVal(pI5.96)BArg(pI10.76)CLys(pI9.74
9、)DHis(pI5.66)EAsp(pI2.77)42凝胶过滤层析时最先被洗脱下来的蛋白质是A马肝过氧化氢酶(Mw:247500)B肌红蛋白(Mw:16900)C血清清蛋白(Mw:68500)D牛乳球蛋白(Mw:35000)E牛胰岛素(Mw:5700)【X型题】43维持蛋白质分子结构的次级键包括A肽键B氢键C离子键D疏水作用E二硫键44蛋白质溶液对紫外线吸收是由于含有A酪氨酸B苯丙氨酸C半胱氨酸D色氨酸E蛋氨酸45关于肽单元的叙述,正确的是A形成多肽链二级结构的基本单位B形成肽键的六个原子在一个平面内C肽键键长介入单键和双键之间D与碳相连的单键可以自由旋转E相邻肽单元平面的相对位置与肽键位置有
10、关46关于血红蛋白的叙述,正确的是A氧解离曲线为S型B血红蛋白与氧结合卟啉Fe2+转变成Fe3+C各亚基结合氧时无协同效应DT态转变成R态是逐个结合O2完成的E血红蛋白亚基之间通过6对盐键紧密结合47分离纯化蛋白质可根据蛋白质的A分子量B等电点C所带电荷性质D沉降系数E生物学亲和力48蛋白质的生理功能有A贮存遗传信息B代谢调控C物质转运D血液凝固E参与遗传信息的传递10549蛋白质的理化性质有A紫外吸收B胶体性质C变性、沉淀和凝固D茚三酮反应E两性电离50关于肌红蛋白的叙述,正确的是A只有三级结构的单链蛋白质B有8段-螺旋结构CF8组氨酸残基与Fe2+配位结合D有负协同效应E氧解离曲线为直角双
11、曲线51当Hb链第6位谷氨酸被缬氨酸取代将导致A镰刀状红细胞贫血症B异常脱氧血红蛋白的聚合作用C红细胞容易破裂D血红蛋白一级结构改变E血红蛋白结合氧能力显著降低52蛋白质的二级结构包括A-螺旋B-折叠C-转角D无规卷曲E结构域53蛋白质-螺旋结构中A肽键N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键B每36个氨基酸残基螺旋上升1圈C螺旋的走向为顺时针方向D脯氨酸和甘氨酸有利于螺旋形成E氢键方向与螺旋走向垂直54影响-螺旋形成的因素是AR基的大小B连续多个酸性氨基酸CR基所带电荷性质D连续多个碱性氨基酸E脯氨酸和亮氨酸55肽键平面中能够旋转的键是AC=O键BCN键CNH键DCN键ECC键56关于-转角的叙述
12、,正确的是A常发生于肽链进行180回折时的转角处B第1个氨基酸残基羰基氧与第3个氨基酸残基的亚氨基氢形成氢键C第2个氨基酸残基常为脯氨酸D一般由4个氨基酸残基组成E二级结构之一57关于蛋白质结构的叙述,正确的是A所有蛋白质分子都具有三级结构B极性氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面C一级结构是决定高级结构的重要因素D极少数氨基酸的疏水侧链位于分子内部E蛋白质结构与其生物学功能密切相关58蛋白质的空间构象包括A-折叠B结构域C一级结构D模序E三级结构11659分子伴侣A可与错误聚集的肽段结合B帮助肽链正确折叠C亚基聚合时发挥重要作用D二硫键正确形成中起重要作用E.本身为蛋白质60关于蛋白质结构的叙述,正
13、确的是A蛋白质空间构象的正确形成需要分子伴侣B带电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面C蛋白质的一级结构决定高级结构D疏水性氨基酸侧链隐藏在分子内部E一级结构相似的蛋白质高级结构也相似61蛋白质变性时A分子量变大B溶解度降低C一级结构不改变D高级结构破坏E生物学功能丧失62能使蛋白质沉淀的试剂有A.硫酸铵B强碱C丙酮D氯化钠E强酸63蛋白质电泳时,其泳动速度取决于A蛋白质的分子量B蛋白质的分子形状C电泳缓冲液pH值D电泳缓冲液的离子强度E蛋白质的带电量64有关凝胶过滤层析的叙述,正确的是A分子量大的分子先洗脱下来B分子量小的分子先洗脱下来C可用于蛋白质分子量的测定D可用于蛋白质结构的测定E又称分子
14、筛层析(二)名词解释1肽单元(peptideunit)2模体(motif)3结构域(domain)4蛋白质的等电点(pI)5蛋白质的变性(denaturationofprotein)(三)问答题和论述题1组成蛋白质的20种氨基酸是如何分类的?2简述谷胱甘肽的结构及其功能。3简述-螺旋和-折叠的主要特点。4维持蛋白质溶液稳定的因素是什么?用于沉淀蛋白质的方法有哪些?5蛋白质分离纯化方法有哪些?简述其基本原理。6以血红蛋白为例说明蛋白质空间结构和功能的关系,并解释协同效应和变构效应。7简述分子伴侣的作用。8用蛋白质一级结构与功能的关系解释镰状红细胞贫血的发病机理。9有一蛋白质混合液含有三种蛋白质,
15、他们的相对分子质量和等电点如下:蛋白质相对分子质量等电点A20,0008.5B21,0005.9C5,0006.0请设计一个实验来分离纯化这三种蛋白质。参考答案(一)选择题1B2B3C4A5C6C7C8D9C10A11D12D13B14D15D16B17E18A19E20D21E22A23C24E25C26B27B28A29A30D31C32D33E34E35A36C37B38C39C40D41B42A43BCD44ABD45.ABCD46.AD47.ABCDE48.BCDE49.ABCDE50.ABCE51.ABCDE52ABCD53.ABC54ABCDE55CDE56ACDE57ABCE5
16、8ABDE59ABDE60ABCD61BCDE62ACD63ABCDE64ACE(二)名词解释1肽单元(peptideunit):参与肽键的6个原子C1,C,O,N,H,C2位于同一平面,C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成肽单元。2模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个具有特殊功能的空间结构。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊的功能,如锌指结构,-螺旋-环-螺旋。3结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物
17、学功能,称为结构域。如纤连蛋白含有6个结构域。4蛋白质等电点(pI):在某一pH溶液中,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。5蛋白质的变性(denaturationofprotein):在某些物理和化学因素(如加热,强酸,强碱,有机溶剂,重金属离子及生物碱等)作用下,蛋白质的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。(三)问答题与论述题1.答:按侧链的结构和理化性质组成蛋白质的20种氨基酸分为4类:(1)非极性、疏水性氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸。(2)极性
18、、中性氨基酸:色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸。(4)碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。2.答:谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸形成的三肽,第一个肽键是由谷氨酸的-羧基与半胱氨酸的氨基组成,半胱氨酸残基上的巯基是谷胱甘肽的主要功能基团,GSH上的巯基,在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下,能还原细胞内产生的H2O2,使其变成H2O和氧化型GSH即GSSG,GSSG在谷胱甘肽还原酶催化下,由NADPH提供H再生成GSH。功能:(1)解毒功能:SH基团噬核性,能与外源的噬电子毒物如致癌剂和药物等结合,避免这些毒物与DNA、RNA
19、及蛋白质结合,保护机体免遭毒物损害。(2)GSH是人体内重要的还原剂,GSH的SH具有还原性能保护蛋白质和酶分子的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。3答:-螺旋的主要特点多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,螺旋的走向为顺时针方向,即右手螺旋;氨基酸侧链伸向螺旋外侧;每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键,氢键方向与螺旋长轴平行;每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm。-折叠的主要特点多肽链充分伸展,每个肽单元以C为旋转点,依次折叠成锯齿结构;氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构上下方;两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列,通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键,从而
20、稳固-折叠结构;两条肽链走向可相同也可相反。4.答:蛋白质溶液稳定的因素有:(1)水化膜:蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集,防止溶液中蛋白质的沉淀析出。(2)颗粒表面电荷:在pHpI的溶液中,蛋白质带有同种电荷。同种电荷相互排斥,阻止蛋白质颗粒相互聚集沉淀。沉淀蛋白质常用的方法有:(1)盐析法:在蛋白质溶液中加入硫酸铵,硫酸钠或氯化钠等中性盐,破坏蛋白质的水化膜和中和表面电荷,使蛋白质颗粒相互聚集,发生沉淀。(2)丙酮沉淀法:使用丙酮沉淀时,必须在00C40C低温下进行,丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积,蛋白质被丙酮沉淀时,应
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