医学生物化学及分子生物学第八版课件全套1第一章蛋白质的结构与功能培训资料.ppt
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1、目录目录生物化学生物化学(shn w hu(shn w hu xu)xu)与分子生物学与分子生物学第一页,共114页。目录目录蛋白质的结构蛋白质的结构(jigu)与功能与功能第一章第一章Structure and Function of Protein第二页,共114页。目录目录n什么什么(shn me)(shn me)是蛋白质是蛋白质?蛋蛋白白质质(protein)是是由由许许多多氨氨基基酸酸(amino acids)通通过过肽肽键键(ti jin)(peptide bond)相相连形成的高分子含氮化合物。连形成的高分子含氮化合物。第三页,共114页。目录目录n蛋白质研究蛋白质研究(ynji
2、)的历史的历史18331833年,年,PayenPayen和和PersozPersoz分离出淀粉酶。分离出淀粉酶。18381838年,荷兰年,荷兰(h ln)(h ln)科学家科学家 G.J.Mulder G.J.Mulder引入引入“protein”“protein”(源自希腊字(源自希腊字proteiosproteios,意为,意为primaryprimary)一词)一词 18641864年,年,Hoppe-SeylerHoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白,并将从血液分离出血红蛋白,并将其制成结晶。其制成结晶。1919世纪末,世纪末,FischerFischer证明蛋白质是由氨基酸
3、组成的,并证明蛋白质是由氨基酸组成的,并将氨基酸合成了多种短肽将氨基酸合成了多种短肽 。第四页,共114页。目录目录19511951年年,Pauling,Pauling采用采用X X(射)线晶体衍射发现了蛋白质(射)线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构的二级结构-螺旋螺旋(-helix)(-helix)。19531953年,年,Frederick SangerFrederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。完成胰岛素一级序列测定。19621962年,年,John KendrewJohn Kendrew和和Max PerutzMax Perutz确定了血红蛋白的确定了血红蛋白的四级结构。四级
4、结构。2020世纪世纪9090年代以后,随着年代以后,随着(su zhe)(su zhe)人类基因组计划实施,人类基因组计划实施,功能基因组与蛋白质组计划的展开功能基因组与蛋白质组计划的展开 ,使蛋白,使蛋白质结构与功能的研究达到新的高峰质结构与功能的研究达到新的高峰 。第五页,共114页。目录目录蛋白质的分子蛋白质的分子(fnz)(fnz)组成组成The Molecular Component of The Molecular Component of ProteinProtein第一节第一节第六页,共114页。目录目录n蛋白质的生物学重要性蛋白质的生物学重要性分分布布广广:所所有有器器官官
5、、组组织织都都含含有有蛋蛋白白质质;细细胞的各个部分胞的各个部分(b fen)(b fen)都含有蛋白质。都含有蛋白质。含含量量高高:蛋蛋白白质质是是生生物物体体中中含含量量最最丰丰富富的的生生物物大大分分子子,约约占占人人体体固固体体成成分分的的45%45%,而而在在细胞中可达细胞干重的细胞中可达细胞干重的70%70%以上。以上。1.蛋白质是生物体重要组成蛋白质是生物体重要组成(z chn)成成分分第七页,共114页。目录目录作为生物催化剂(酶)作为生物催化剂(酶)代谢调节作用代谢调节作用免疫保护作用免疫保护作用物质的转运和存储物质的转运和存储运动与支持作用运动与支持作用参与细胞参与细胞(x
6、bo)(xbo)间信息传递间信息传递2.蛋白质具有蛋白质具有(jyu)重要的生物学功能重要的生物学功能3.氧化氧化(ynghu)供供能能第八页,共114页。目录目录n组成组成(z chn)蛋白质的元素蛋白质的元素主要有主要有C C、H H、O O、N N和和 S S。有些蛋白质含有有些蛋白质含有(hn yu)(hn yu)少量磷或金属少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有还含有(hn yu)(hn yu)碘碘 。第九页,共114页。目录目录 各种各种(zhn)蛋白质的含氮量很接近,平均蛋白质的含氮量很接近,平均为为16。由由于于体体内内的
7、的含含氮氮物物质质以以蛋蛋白白质质为为主主,因因此此,只只要要测测定定生生物物(shngw)(shngw)样样品品中中的的含含氮氮量量,就就可可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品克样品(yngpn)中蛋白质的含量中蛋白质的含量(g%)=每克样品每克样品(yngpn)含氮克数含氮克数 6.251001/16%n蛋白质元素组成的特点蛋白质元素组成的特点第十页,共114页。目录目录一、组成一、组成(z chn)人体蛋白质的人体蛋白质的20种种L-氨基酸氨基酸 存存在在自自然然界界中中的的氨氨基基酸酸有有300300余余种种,但但组组成成(z(z
8、chn)chn)人人体体蛋蛋白白质质的的氨氨基基酸酸仅仅有有2020种,且均属种,且均属 L-L-氨基酸(甘氨酸除外)。氨基酸(甘氨酸除外)。第十一页,共114页。目录目录第十二页,共114页。目录目录H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式RC+NH3COO-H第十三页,共114页。目录目录 除了20种基本的氨基酸外,近年发现硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代半胱氨酸从结构上来看,硒原子替代了半胱氨酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在(cnzi)于少数天然蛋白质中,包括过氧化物酶和电子传递链中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质合成时,并不是由目前已知的密码
9、子编码,具体机制尚不完全清楚。第十四页,共114页。目录目录体体内内(t(t ni)ni)也也存存在在若若干干不不参参与与蛋蛋白白质质合合成成但但具具有有重重要要生生理理作作用用的的L-L-氨氨基基酸酸,如如参参与与合合成成尿尿素素的的鸟鸟氨氨酸酸(ornithineornithine)、瓜瓜氨氨酸酸(citrullinecitrulline)和和精精氨氨酸酸代代琥琥珀珀酸(酸(argininosuccinateargininosuccinate)。)。第十五页,共114页。目录目录非极性脂肪族氨基酸非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸芳香族氨基酸酸性酸性(sun xn)
10、氨基酸氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构二、氨基酸可根据侧链结构(jigu)(jigu)和理化性质进行分类和理化性质进行分类第十六页,共114页。目录目录(一一)侧链含烃链的氨基酸属于侧链含烃链的氨基酸属于(shy)(shy)非极性脂肪非极性脂肪族氨基酸族氨基酸第十七页,共114页。目录目录(二二)侧链有极性但不带电荷侧链有极性但不带电荷(dinh)(dinh)的氨基酸的氨基酸是极性中性氨基酸是极性中性氨基酸甲硫氨酸第十八页,共114页。目录目录(三三)侧链含芳香侧链含芳香(fngxing)(fngxing)基团的氨基酸是芳基团的氨基酸是芳香香(fngxing)(fngxing
11、)族氨基酸族氨基酸第十九页,共114页。目录目录(四四)侧链含负性解离侧链含负性解离(ji l)(ji l)基团的氨基酸是酸性基团的氨基酸是酸性氨基酸氨基酸第二十页,共114页。目录目录(五五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于侧链含正性解离基团的氨基酸属于(shy)(shy)碱性氨基酸碱性氨基酸第二十一页,共114页。目录目录n几种几种(j zhn)(j zhn)特殊氨基酸特殊氨基酸 脯氨酸脯氨酸(亚氨基酸)(亚氨基酸)CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2第二十二页,共114页。目录目录 半胱氨酸半胱氨酸 +胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH-OOC-CH-C
12、H2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3第二十三页,共114页。目录目录在蛋白质翻译后的修饰在蛋白质翻译后的修饰(xish)(xish)过程中,脯氨酸和赖氨过程中,脯氨酸和赖氨酸可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。酸可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。蛋白质分子中蛋白质分子中2020种氨基酸残基的某些基团还可被甲基种氨基酸残基的某些基团还可被甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷
13、酸化等。化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化等。这些翻译后修饰这些翻译后修饰(xish)(xish),可改变蛋白质的溶解度、稳,可改变蛋白质的溶解度、稳定性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的性定性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的性质等,体现了蛋白质生物多样性的一个方面。质等,体现了蛋白质生物多样性的一个方面。第二十四页,共114页。目录目录三、三、20种氨基酸具有共同或特异的理化种氨基酸具有共同或特异的理化(lhu)性质性质n两性两性(lingxng)解离及等电点解离及等电点氨基酸是两性氨基酸是两性(lingxng)(lingxng)电解质,其解离程度电解质,其解离程度取决于所
14、处溶液的酸碱度。取决于所处溶液的酸碱度。等电点等电点(isoelectric point,pI)在在某某一一pH的的溶溶液液中中,氨氨基基酸酸解解离离成成阳阳离离子子和和阴阴离离子子的的趋趋势势及及程程度度相相等等,成成为为兼兼性性离离子子,呈呈电电中性。此时溶液的中性。此时溶液的pH值值称为该氨基酸的称为该氨基酸的等电点等电点。(一)氨基酸具有两性解离的性质(一)氨基酸具有两性解离的性质第二十五页,共114页。目录目录pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子氨基酸的兼性离子 阳离子阳离子阴离子阴离子第二十六页,共114页。目录目录(二)含共轭双键的氨基酸具有(二)
15、含共轭双键的氨基酸具有(jyu)(jyu)紫外吸收紫外吸收性质性质色氨酸、酪氨酸的色氨酸、酪氨酸的最大吸收最大吸收(xshu)峰在峰在 280 nm 附近。附近。大大多多数数蛋蛋白白质质含含有有这这两两种种氨氨基基酸酸残残基基,所所以以 测测 定定 蛋蛋 白白 质质 溶溶 液液280nm的的光光吸吸收收值值是是分分析析溶溶液液中中蛋蛋白白质质含含量量(hnling)的的快快速速简简便便的的方法。方法。芳香族氨基酸的紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收第二十七页,共114页。目录目录(三)氨基酸与茚三酮反应(三)氨基酸与茚三酮反应(fnyng)(fnyng)生成蓝紫色生成蓝紫色化合物化合物氨氨基基酸酸
16、与与茚茚三三酮酮水水合合物物共共热热,可可生生成成(shn chn)蓝蓝紫紫色色化化合合物物,其其最最大大吸吸收收峰峰在在570nm处。处。由由于于此此吸吸收收峰峰值值与与氨氨基基酸酸的的含含量量存存在在正正比比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。第二十八页,共114页。目录目录四、氨基酸通过肽键连接四、氨基酸通过肽键连接(linji)而形而形成蛋白质或活性肽成蛋白质或活性肽肽肽键键(peptide(peptide bond)bond)是是由由一一个个氨氨基基酸酸的的-羧羧基基(su(su j)j)与与另另一一个个氨氨基基酸酸的的-氨氨基基脱脱水水缩缩合合而
17、而形成的化学键。形成的化学键。(一)氨基酸通过肽键连接(一)氨基酸通过肽键连接(linji)而形成肽而形成肽第二十九页,共114页。目录目录+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键(ti jin)第三十页,共114页。目录目录肽肽(peptide)是是由由氨氨基基酸酸通通过过肽肽键键(ti jin)缩缩合而形成的化合物。合而形成的化合物。两两分分子子氨氨基基酸酸缩缩合合(suh)形形成成二二肽肽,三三分分子子氨氨基酸缩合基酸缩合(suh)则形成三肽则形成三肽肽肽链链中中的的氨氨基基酸酸分分子子因因为为(yn wi)脱脱水水缩缩合合而而基团不全,被称为氨基酸残基基团不全,被称为氨基酸残基(resi
18、due)。由由十十个个以以内内氨氨基基酸酸相相连连而而成成的的肽肽称称为为寡寡肽肽(oligopeptide),由由更更多多的的氨氨基基酸酸相相连连形形成成的的肽肽称称多多肽肽(polypeptide)。第三十一页,共114页。目录目录N 末端:多肽链中有游离末端:多肽链中有游离-氨基的一端氨基的一端(ydun)C 末端:多肽链中有游离末端:多肽链中有游离-羧基的一端羧基的一端(ydun)n多肽链有两端多肽链有两端(lin dun):多多肽肽链链(polypeptide chain)是是指指许许多多氨氨基基酸酸之间以肽键连接而成的一种之间以肽键连接而成的一种(y zhn)结构。结构。第三十二页
19、,共114页。N末端末端(m dun)C末端末端(m dun)牛核糖核酸牛核糖核酸(h tn h sun)酶酶第三十三页,共114页。目录目录 蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽。一般的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽。一般而论,蛋白质的氨基酸残基数通常而论,蛋白质的氨基酸残基数通常(tngchng)在在50个以上,个以上,50个氨基酸残基以下则仍称为多肽。个氨基酸残基以下则仍称为多肽。第三十四页,共114页。目录目录(二)体内存在(二)体内存在(cnzi)(cnzi)多种重要的生物活多种重要的生物活性肽性
20、肽 1.谷胱甘肽谷胱甘肽(glutathione,GSH)第三十五页,共114页。目录目录GSH过氧过氧化物化物(u yn hu w)酶酶H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶还原酶NADPH+H+NADP+nGSH与与GSSG间的转换间的转换(zhunhun)第三十六页,共114页。目录目录 体内(t ni)许多激素属寡肽或多肽 神经肽神经肽(neuropeptide)2.多肽多肽(du ti)类激素及神经肽类激素及神经肽第三十七页,共114页。目录目录蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构(fn z ji u)The Molecular Structure of Protein 第
21、二节第二节第三十八页,共114页。目录目录n蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构(fn z ji u)包括包括:高级高级结构结构一级结构一级结构(jigu)(primary structure)二级结构二级结构(jigu)(secondary structure)三级结构三级结构(jigu)(tertiary structure)四级结构四级结构(jigu)(quaternary structure)第三十九页,共114页。目录目录n定义定义:n蛋白质的一级结构指在蛋白质分子蛋白质的一级结构指在蛋白质分子(fnz)从从N-端至端至C-端的氨基酸排列顺序。端的氨基酸排列顺序。一、氨基酸的排列顺序一、
22、氨基酸的排列顺序(shnx)(shnx)决定蛋白决定蛋白质质的一级结构的一级结构n主要主要(zhyo)的化学键的化学键:n肽键,有些蛋白质还包括二硫键。肽键,有些蛋白质还包括二硫键。第四十页,共114页。目录目录一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能(gngnng)(gngnng)的基础,但不是决定蛋白质空间构象的唯一因的基础,但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。素。第四十一页,共114页。目录目录目目前前(mqin)已已知知一一级级结结构构的的蛋蛋白白质质数数量量已已相相当当可观,并且还以更快的速度增加。可观,并且还以更快的速度增加。国际互联网有若干
23、重要的蛋白质数据库,例如国际互联网有若干重要的蛋白质数据库,例如EMBL(European Molecular Biology Laboratory Data Library)Genbank(Genetic Sequence Databank)PIR(Protein Identification Resource Sequence Database)收收集集了了大大量量最最新新的的蛋蛋白白质质一一级级结结构构及及其其他他资资料料,为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。第四十二页,共114页。目录目录二、多肽链的局部二、多肽链的局部(jb)(jb)主链构
24、象为蛋主链构象为蛋白质白质二级结构二级结构蛋蛋白白质质分分子子中中某某一一段段肽肽链链的的局局部部空空间间结结构构,即即该该段段肽肽链链主主链链骨骨架架原原子子的的相相对对空空间间位位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。n定义定义:n主要主要(zhyo)的化学键:氢键的化学键:氢键 第四十三页,共114页。目录目录 -螺旋螺旋(-helix)-helix)-折叠折叠(-pleated sheet)-pleated sheet)-转角转角(zhunjio)(zhunjio)(-turn)-turn)无规卷曲无规卷曲(random coil)(random coil)
25、n蛋白质二级结构蛋白质二级结构(jigu)n所谓肽链主链骨架原子所谓肽链主链骨架原子(yunz)(yunz)即即N N(氨基氮)(氨基氮)、C C(-碳原子碳原子(yunz)(yunz))和)和CoCo(羰基碳)(羰基碳)3 3个原子个原子(yunz)(yunz)依次重复排列。依次重复排列。第四十四页,共114页。目录目录(一)参与肽键形成的(一)参与肽键形成的6个原子个原子(yunz)在同一平面在同一平面上上参参与与(cny)肽肽键键的的6个个原原子子C 1、C、O、N、H、C 2位位于于同同一一平平面面,C 1和和C 2在在平平面面上上所所处处的的位位置置为为反反式式(trans)构构型型
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- 医学 生物化学 分子生物学 第八 课件 全套 第一章 蛋白质 结构 功能 培训资料
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