酶的故事学习.pptx
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1、酶的发展史人们对酶的认识起源于生产与生活实践。公元前12世纪周代人们酿酒,制作饴糖和酱,2000多年前,春秋战国时期已知用曲治疗消化不良的疾病。西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。直到1897年,Buchner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞,制备了不含酵母细胞的抽提液,并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖发酵,说明发酵与细胞的活动无关。从而说明了发酵是酶作用的化学本质,为此Buchner获得了1911年诺贝尔化学奖。第1页/共45页1878年,给酶一个统一的名词,叫EnzymeEnzyme,这个字来自希腊文,其意思“在酵母中”。后来对酶的作用机理及酶的本质做了深入研究,1930年,证实酶是
2、一种蛋白质;80年代初发现了具有催化功能的RNA核酶(ribozyme),这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念,开辟了酶学研究的新领域,现已鉴定出4 000多种酶,数百种酶已得到结晶,而且每年都有新酶被发现。第2页/共45页酶的应用酶工程已成为当代生物工程的重要支柱。已普遍使用于食品、发酵、制革、纺织、日用化学及医药保健等部门,在化学分析、生物传感器及环保方面的应用。第3页/共45页1.1.酶催化作用的特点第4页/共45页1.11.1酶和一般催化剂的比较 酶和其他催化剂一样,都能显著地改变化学反应速率,使之加快达到平衡,但不能改变反应的平衡常数。酶本身在反应后也不发生变化。第5页/共45页1.2
3、 1.2 酶作为生物催化剂的特点 1 12.12.1酶易失活酶是由细胞产生的生物大分子,凡能使生物大分子变性的因素,如高温、强碱、强酸、重金属盐等都能使酶失去催化活性,因此酶所催化的反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行。第6页/共45页 生物体内的大多数反应,在没有酶的情况下,几乎是不能进行的,酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能,催化效率更高。酶具有很高的催化效率第7页/共45页高度专一性是指酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。被作用的反应物,通常称为底物(substrate)。酶往往只能催化一种或一类反应,作用于一种或一类物质。而一般催化剂没有这样严格的选择性
4、。淀粉酶只能催化淀粉糖苷键的水解,蛋白酶只能催化蛋白质肽键的水解,脂肪酶只能催化脂肪酯键的水解,而对其他类物质则没有催化作用。酶作用的专一性,是酶最重要的特点之一,也是和一般催化剂最主要的区别。酶具有高度专一性(specificity)(specificity)第8页/共45页有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性,这种有序性是受多方面因素调节控制的,一旦破坏了这种有序性,就会导致代谢紊乱,产生疾病,甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。酶活性受到调节和控制第9页/共45页2.2.酶的化学组成从化学组成来看,酶可分为两类单纯蛋白质:除了蛋白质外,不含其他物质,如
5、脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。缀合蛋白质:除了蛋白质外,还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子(称为辅因子),全酶 =酶蛋白 +辅因子。在酶催化时,一定要有酶蛋白和辅因子同时存在才起作用,二者各自单独存在时,均无催化作用。第10页/共45页酶的辅因子,根据它们与酶蛋白结合的松紧程度不同,可分为两类,辅酶:指与酶蛋白结合比较松弛的小分子有机物质,通过透析方法可以除去,如辅酶I和辅酶等。辅基:以共价键和酶蛋白结合,不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开,如细胞色素氧化酶中的铁卟啉,丙酮酸氧化酶中的黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD),都属于辅基。所以辅酶和辅基的区别只在于它们
6、与脱辅酶结合的牢固程度不同,并无严格的界线。第11页/共45页4.酶的命名和分类随着生物化学,分子生物学等生命科学的发展,发现了很多的新酶。为了研究和使用的方便,需要对已知的酶加以分类,并给以科学名称。1961年国际生物化学学会酶学委员会决定每一种酶应有一个系统名称和一个习惯名称。第12页/共45页4.1 4.1 习惯命名法 1961年以前使用的酶的名称都是习惯沿用的,主要依据两个原则:根据酶作用的底物命名,如催化水解淀粉的酶叫淀粉酶,催化水解蛋白质的酶叫蛋白酶。有时还加上来源以区别不同来源的同一类酶,如胃蛋白酶,胰蛋白酶。根据酶催化反应的性质及类型命名,如转移酶、氧化酶等。有的酶结合上述两个
7、原则来命名,如琥珀酸脱氢酶是催化琥珀酸脱氢反应的酶。习惯命名比较简单,应用历史较长,尽管缺乏系统性,但现在还被人们使用。第13页/共45页4.2 4.2 国际系统命名法系统名称包括系统名称包括底物名称、构型、底物名称、构型、反应性质,最后加一个酶字反应性质,最后加一个酶字。例如:例如:酶催化的反应酶催化的反应:谷氨酸谷氨酸 +丙酮酸丙酮酸 -酮戊二酸酮戊二酸 +丙氨酸丙氨酸习惯名称习惯名称:谷丙转氨酶谷丙转氨酶系统名称系统名称:丙氨酸:丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶酮戊二酸氨基转移酶第14页/共45页5.1 5.1 酶的专一性酶的专一性可分为两种类型1 1结构专一性(对底物结构有一定的要求)2.
8、2.立体异构专一性当底物具有立体异构体时,酶只能作用其中的一种,这种专一性称为立体异构专一性。酶的立体异构专一性是相当普遍的现象。第15页/共45页结构专一性绝对专一性:有些酶对底物的要求非常严格,只作用于一种底物,而不作用于任何其他物质,这种专一性称为“绝对专一性”。相对专一性:有些酶对底物的要求比上述绝对专一性要低一些,可作用一类结构相近的底物,这种专一性称为相对专一性”。第16页/共45页立体异构专一性 旋光异构专一性 例如L氨基酸氧化酶只能催化L氨基酸氧化,而对D氨基酸无作用 几何异构专一性 当底物具有几何异构体时,酶只能作用于其中的一种。例如,琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸脱氢生成延胡索
9、酸(反丁烯二酸),而不能生成顺丁烯二酸,称为几何异构专一性。第17页/共45页5.2 5.2 关于酶作用专一性的假说锁与钥匙诱导契合第18页/共45页锁与钥匙在1894年Fisher提出“锁与钥匙”(lock and key)学说,即酶与底物为锁与钥匙的关系,以此说明酶与底物结构上的互补性。该学说的局限性不能解释酶的逆反应,如果酶的活性中心是“锁和钥匙”学说中的锁,那么,这种结构不可能即适合于可逆反应的底物,又适合于可逆反应的产物。第19页/共45页诱导契合1958年提出“诱导契合”假说,当酶分子与底物分子接近时,酶蛋白受底物分子诱导,其构象发生有利于底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合
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